کاربن نانوٹوبس یا کاربن نینو پیاز کے ساتھ چھینے پروٹین فائبرز کے درمیان باہمی تعامل حصہ 3

پروٹین کے ثانوی ڈھانچے بنیادی طور پر - ہیلکس، - فولڈ، - ٹرن، اور بے ترتیب کنڈلی کی شکل میں تھے۔ ڈبلیو پی آئی فائبر ثانوی پروٹین ڈھانچے پر مشتمل ہے۔

الفا ہیلکس ڈی این اے مالیکیولز میں ایک خاص ہیلیکل ڈھانچہ ہے جو ہمارے جسم میں جینیاتی معلومات کو محفوظ کر سکتا ہے۔ یادداشت انسانی دماغ میں ایک بہت اہم علمی صلاحیت ہے، جو اس بات کا تعین کرتی ہے کہ ہم کیا یاد رکھ سکتے ہیں اور کیا بھول سکتے ہیں۔

تاہم، حالیہ مطالعات سے پتہ چلتا ہے کہ الفا ہیلکس اور میموری کے درمیان اب بھی ایک خاص تعلق ہے۔ محققین نے پایا ہے کہ ایک صحت مند انسانی جسم میں، الفا ہیلکس کے مواد اور یادداشت کے معیار کے درمیان ایک خاص تعلق ہوتا ہے۔ خاص طور پر:

سب سے پہلے، مطالعہ کی ایک بڑی تعداد سے پتہ چلتا ہے کہ الفا ہیلکس کا مواد انسانی مدافعتی نظام کو متاثر کر سکتا ہے، اس طرح جسم کی صحت کو بہتر بناتا ہے. اسی وقت، مناسب غذائیت اور ورزش ہمارے جسم میں الفا ہیلکس کی ترکیب اور استحکام میں بھی مدد کر سکتی ہے۔

دوسری بات یہ کہ الفا ہیلکس میں لی جانے والی جینیاتی معلومات بھی ہماری یادداشت کا ذریعہ ہیں۔ مزید تحقیق سے پتہ چلتا ہے کہ جیسے جیسے جسم میں الفا ہیلکس کا مواد بڑھتا جائے گا، ہماری یادداشت بھی اسی حساب سے بہتر ہوتی جائے گی۔ یہ رجحان اس لیے ہو سکتا ہے کہ الفا ہیلکس میں موجود جینیاتی معلومات انسانی دماغ میں میٹابولزم اور اعصابی سگنل کی ترسیل کو تیز کر سکتی ہیں، اس طرح ہماری یادداشت اور سیکھنے کی صلاحیت میں بہتری آتی ہے۔

آخر میں، کچھ مطالعات نے یہ بھی دکھایا ہے کہ الفا ہیلکس ہمارے جسم کی جذباتی اور نفسیاتی حالت کو متاثر کر سکتا ہے۔ خاص طور پر دائمی تناؤ کی صورت میں، ناکافی الفا ہیلیکس والے لوگ زیادہ بے چینی اور گھبراہٹ کا شکار ہوتے ہیں، جبکہ بھرپور الفا ہیلیکس سے موڈ کی اس تبدیلی کو کم کرنے کی امید کی جاتی ہے۔

خلاصہ یہ کہ الفا ہیلیکس کا میموری سے گہرا تعلق ہے۔ وہ نہ صرف ہماری جسمانی صحت کو متاثر کر سکتے ہیں بلکہ براہ راست یا بالواسطہ طور پر ہمارے ادراک، جذبات اور نفسیاتی حالت کو بھی متاثر کر سکتے ہیں۔ لہٰذا، ہمیں اپنی روزمرہ کی زندگی میں صحت مند کھانے اور ورزش کی عادات کو برقرار رکھنے کے ساتھ ساتھ اپنے دماغ کو فعال طور پر ورزش کرنے پر توجہ دینی چاہیے، تاکہ ہماری الفا ہیلکس کی ترکیب اور یادداشت کی صلاحیتوں کو بہتر بنایا جا سکے۔ یہ دیکھا جا سکتا ہے کہ ہمیں اپنی یادداشت کو بہتر بنانے کی ضرورت ہے، اور Cistanche deserticola ہماری یادداشت کو نمایاں طور پر بہتر بنا سکتا ہے کیونکہ Cistanche deserticola میں اینٹی آکسیڈینٹ، اینٹی انفلامیٹری، اور اینٹی ایجنگ اثرات ہوتے ہیں، جو دماغ میں آکسیڈیٹیو اور سوزش کے رد عمل کو کم کرنے میں مدد کر سکتے ہیں، اس طرح دماغ کی حفاظت کرتا ہے۔ اعصابی نظام کی صحت. اس کے علاوہ، Cistanche deserticola عصبی خلیوں کی نشوونما اور مرمت کو بھی فروغ دے سکتا ہے، اس طرح عصبی نیٹ ورکس کے رابطے اور کام کو بڑھاتا ہے۔ یہ اثرات یادداشت، سیکھنے کی صلاحیت، اور سوچنے کی رفتار کو بہتر بنانے میں مدد کر سکتے ہیں، اور ادراک کی خرابی اور نیوروڈیجینریٹو بیماریوں کی موجودگی کو بھی روک سکتے ہیں۔

یادداشت کو بہتر بنانے کے لیے سپلیمنٹس جانیں پر کلک کریں۔

WPI fibril–CNTs کے لیے، امائیڈ I بینڈ کی سٹریچنگ وائبریشن چوٹی CNTs کے اضافے کے ساتھ نمایاں طور پر تبدیل نہیں ہوئی، جس سے یہ بات سامنے آئی کہ WPI فائبرل کی ثانوی ساخت زیادہ CNTs کے اضافے سے متاثر نہیں ہوتی ہے۔

WPI fibril–CNOs (شکل 5b) کے لیے، اضافی CNO مواد کے ساتھ، تھیمائڈ I بینڈ کی سٹریچنگ وائبریشن چوٹی زیادہ نمایاں طور پر تبدیل ہوئی، جس سے یہ ظاہر ہوتا ہے کہ CNOs کا WPI فائبرز کے ثانوی ڈھانچے پر بہت زیادہ اثر تھا۔

Figure 5a کا Figure 5b کے ساتھ موازنہ کرتے ہوئے، CNOs کا WPI fibrils کے ساتھ زیادہ مضبوط تعامل اور CNTs کے مقابلے پروٹین کے ثانوی ڈھانچے کے لحاظ سے زیادہ نمایاں طور پر تبدیل ہوا ہے۔ شکل 6 WPI fibril–carbon nanocomposites کے XRD نمونوں کو ظاہر کرتا ہے۔

CNTs اور CNOs میں ایک تہہ دار گریفائٹ ڈھانچہ تھا اور ان کے پھیلاؤ کی چوٹیاں ایک جیسی تھیں۔ عام طور پر، 2θ=26.6◦ اور 44.1◦ پر پھیلاؤ کی چوٹیاں تھیں، جو بالترتیب (002) اور (101) پر گریفائٹ کی خصوصیت کی چوٹیوں کے مطابق تھیں۔ شکل 6 میں، مرکبات نے 2θ=9◦ اور 19◦ کے تفاوت کے زاویوں کے قریب پروٹین کے پھیلاؤ کی چوٹیوں کی نمائش کی۔

شکل 6a میں، WPI fibril–CNTs کے لیے، CNTs کے پھیلاؤ کی چوٹیاں بہت کمزور تھیں۔ اس کی وجہ یہ ہو سکتی ہے کہ زیادہ تر CNTs WPI فائبرلز سے لپٹے ہوئے تھے۔ WPI fibril–CNOs (شکل 6b) کے XRD میں، CNOs کی تھیگرافائٹ پرت کے پھیلاؤ کی چوٹیاں WPI fibril–CNTs کی نسبت زیادہ واضح تھیں۔ یہ فرض کیا گیا تھا کہ کچھ CNOs مکمل طور پر ڈبلیو پی آئی فائبرلز سے ڈھکے ہوئے نہیں ہیں۔

رامن سپیکٹروسکوپی ایک مفید غیر تباہ کن ٹول ہے جسے کاربن نینو میٹریلز کے ڈھانچے کا مطالعہ کرنے کے لیے استعمال کیا جا سکتا ہے [81]۔ شکل 7 CNTs، WPI fibril–CNTs، CNOs، اور WPI fibril–CNOs کا رمن سپیکٹرا پیش کرتا ہے۔ چوٹیاں جامع عمل کے بعد شدت میں کمزور تھیں کیونکہ مرکبات میں CNTs اور CNOs کی تعداد کم تھی۔

چاروں نمونوں نے 1100 سے 2000 cm−1 کی حد میں دو اہم D بینڈ (تقریباً 1310 cm−1) اور G بینڈ (تقریباً 1560 cm−1) کی چوٹیوں کو دکھایا۔ ڈی بینڈ گرافیٹک تہوں میں مختلف نقائص کی نمائندگی کرتا ہے، جیسے کہ ملحقہ گرافیٹک تہوں کے درمیان اسٹیکنگ فالٹ ڈس آرڈر، کنارے کے نقائص، اور انفرادی گرافیٹک تہوں کے اندر جوہری نقائص [82]۔

ایس پی 2 گرافیٹک کاربن کی ہوائی جہاز میں کھینچنے والی کمپن کی وجہ سے جی بینڈیز۔ انتہائی اورینٹڈ پائرولٹک گریفائٹ (HOPG) میں، گرافیٹک مواد میں خرابی میں اضافے کے ساتھ، ڈی بینڈ شدید ہو جاتا ہے [83]۔

D اور G بینڈز (ID/IG) کی شدت کا تناسب کاربونیسیئس مواد میں خرابی کی ڈگری کی پیمائش کے طور پر استعمال کیا جا سکتا ہے۔ ایک مثالی گرافیٹینومیٹریل میں، ڈی بینڈ کمزور ہے اور جی بینڈ مضبوط اور تیز ہے، جو طویل فاصلے کے آرڈر کی اعلیٰ ڈگری اور ناپاکی کی کم سطح کی نشاندہی کرتا ہے [84]۔ CNTs اور WPI fibril–CNTs کے سپیکٹرا سے، D بینڈ 1322.73 cm−1 پر تھا اور G بینڈ 1565.77 cm−1 پر تھا۔

یہ واضح تھا کہ CNTs میں ID/IG (ID/IG CNTs=0.49) WPI fibril–CNTs (ID/IG WPI fibril–CNTs=0.79) سے چھوٹا تھا۔

یہ WPI fibril–CNT نمونے میں مزید نقائص کی موجودگی کی نشاندہی کرتا ہے، جبکہ CNOs اور WPI fibril–CNOs کے لیے، ڈی بینڈ 1307.64 cm−1 پر تھا اور G بینڈ 1554.10 cm−1 پر تھا۔

ID/IG برائے CNOs (ID/IG CNOs=2.39) WPI fibril–CNOs (ID/IG WPI fibril–CNOs=2.14) سے بڑا تھا، مطلب اس کے برعکس CNTs، ہائبرڈائزیشن کے بعد WPI fibril–CNOs میں کم نقائص تھے۔

CNOs میں گریفائٹ کی کچھ ناقص تہوں کو ہٹایا جا سکتا ہے۔ CNTs اور CNOs کے درمیان موازنہ کرتے ہوئے، ہم نے پایا کہ CNTs میں ID/IG CNOs کے مقابلے میں چھوٹا تھا، جو CNTs کے مقابلے CNOs میں زیادہ نقائص کی موجودگی کی نشاندہی کرتا ہے۔ HR-TEM تصاویر نے اشارہ کیا کہ CNOs میں کچھ گریفائٹ گولے مکمل طور پر بند نہیں ہوئے تھے، جو مزید نقائص کی موجودگی کی حمایت کرتے ہیں۔

شکل 8 WPI fibril–CNTs اور WPI fibril–CNOs کے TG پلاٹ دکھاتی ہے۔ عام طور پر، انہوں نے کافی ملتے جلتے رجحانات دکھائے۔ پورے درجہ حرارت کی حد میں وزن میں کمی کے تین مراحل تھے۔ پہلا مرحلہ 230~320 ◦C (تقریباً 30 wt.%) کے درجہ حرارت پر ہوا، دوسرا وزن میں کمی 320~520 ◦C (تقریباً 20 wt.%) کے درجہ حرارت پر ہوا، اور تیسرا درجہ حرارت 520~650 پر ہوا۔ ◦C (تقریباً 35 wt.% WPI fibril–CNTs اور 47 wt. %WPIfibril–CNOs)۔

وزن میں کمی کا پہلا مرحلہ بنیادی طور پر WPIfibrils کے دہن کی وجہ سے ہوا، دوسرا مرحلہ ممکنہ طور پر WPIfibril–CNTs یا WPI fibril–CNOs کے مرکبات کے دہن سے مطابقت رکھتا تھا، اور تیسرا مرحلہ CNTs یا CNOs کے دہن سے وابستہ تھا۔ TG کے نتائج نے ظاہر کیا کہ CNTs (یا CNOs) کے ساتھ WPI fibrils کے مرکب میں تین مراحل تھے۔

WPI fibril–CNTs یا WPI fibril–CNOs کے لیے ایک نیا مرحلہ ہائیڈرو تھرمل ترکیب کے بعد تشکیل پایا۔ نئے کمپوزائٹ فیز کا تھرمل استحکام انفرادی WPI فائبرلز اور CNTs (یا CNOs) کے درمیان تھا۔

4. نتائج

WPI fibril–CNTs اور WPI fibril–CNOs کو ہائیڈرو تھرمل ترکیب کے ذریعے تیار کیا گیا تھا۔ CNTs یا CNOs کے ساتھ WPI فائبرز یکساں جیل اور فلمیں بناتے ہیں۔ CNTs اور CNOs نے WPI fibrils کو چھوٹا کیا اور WPI fibrils کے چھوٹے کلسٹر بنائے۔ FTIR سپیکٹرا نے اشارہ کیا کہ CNTs اور CNOs دونوں نے WPI fibrils کے ساتھ بات چیت کی اور WPI fibrils کے ثانوی ڈھانچے کو مزید متاثر کیا۔

XRD تجزیہ سے پتہ چلتا ہے کہ زیادہ تر CNTs WPIfibrils میں لپیٹے ہوئے تھے، جبکہ CNOs کو جزوی طور پر WPI fibrils میں لپیٹا گیا تھا۔ HR-TEM امیجنگ اور Ramanspectroscopy نے ظاہر کیا کہ CNTs کے لیے گرافیٹائزیشن کی سطح CNOs کے مقابلے میں زیادہ تھی۔ WPI fibrils کے ساتھ ہائبرڈائزیشن کے بعد، CNTs میں مزید نقائص پیدا ہوئے، تاہم، CNOs میں کچھ اصلی نقائص کو خارج کر دیا گیا۔

TG کے نتائج سے پتہ چلتا ہے کہ WPI fibril–CNTs یا CNOs کا ایک نیا مرحلہ پیدا ہوا ہے۔ اس تحقیق سے پتا چلا ہے کہ CNTs اور CNOs WPI فائبرلز کو کم کر سکتے ہیں، جو کہ پھیپھڑوں اور جگر کے فائبروسس، پارکنسنز کی بیماری، یا الزائمر جیسی بیماریوں کے علاج میں اہم تحقیقی صلاحیت رکھتے ہیں۔ بیماری۔

دوسری طرف، CNTs اور CNOs کو WPI fibrils کا استعمال کرتے ہوئے ان کی بائیو کمپیٹیبلٹی کو بڑھانے اور ان کی cytotoxicity کو کم کرنے کے لیے تبدیل کرنے کے قابل تھے۔ مزید برآں، CNTs (یا CNOs) کے ساتھ WPI فائبرز پر مشتمل ہائیڈروجلز ادویات یا دیگر شعبوں میں ایپلی کیشنز کے ساتھ نیا مواد ہو سکتا ہے۔

مصنف کی شراکتیں: پروجیکٹ ایڈمنسٹریشن، LG؛ تحریری- اصل مسودہ کی تیاری، NK، BZ، اور JH؛ تحریری جائزہ اور ترمیم، NK اور BZ؛ فنڈنگ ​​کا حصول، BZ، اور JP تمام مصنفین نے مخطوطہ کے شائع شدہ ورژن کو پڑھا اور اس سے اتفاق کیا۔

فنڈنگ: اس تحقیق کو شانکسی صوبے کے اپلائیڈ بیسک ریسرچ پروگرام (201901D211033) اور شانسی (2019L0641) میں اعلیٰ تعلیم کے اداروں کے سائنسی اور تکنیکی اختراعی پروگراموں کے ذریعے مالی طور پر تعاون کیا گیا۔

ادارہ جاتی جائزہ بورڈ کا بیان: اس مطالعہ میں شامل تمام مریضوں نے اپنی باخبر رضامندی دی۔ ہمارے مطالعہ کی ادارہ جاتی جائزہ بورڈ کی منظوری حاصل کی گئی۔ باخبر رضامندی کا بیان: قابل اطلاق نہیں ہے۔

ڈیٹا کی دستیابی کا بیان: تمام ڈیٹا، ماڈلز، یا مطالعہ کے دوران تیار کردہ یا استعمال شدہ کوڈ فنڈر ڈیٹا برقرار رکھنے کی پالیسیوں کے ذریعے ذخیرہ خانے میں یا آن لائن دستیاب ہیں۔

حوالہ جات

1. جوہنکے، ایم ایس؛ Lametsch, R.; Sørensen, JC بووائنبیٹا-لیکٹوگلوبلین کے ساتھ مرکب میں ریپسیڈ مین پروٹینز کی وٹرو ہاضمیت میں بہتری۔ خوراک Res. انٹر 2019، 123، 346–354۔ [کراس ریف] [پب میڈ]

2. کیپلر، جے کے؛ ہین، ٹی آر؛ Meissner, PM; Schrader, K.; شوارز، K. بیٹا لییکٹوگلوبلین کے درجہ حرارت سے متاثر امائلائیڈ ایگریگیشن کے دوران پروٹین کا آکسیکرن۔ فوڈ کیم۔ 2019، 289، 223–231۔ [کراس ریف]

3. پن، ڈی. Clawin-Rädecker, I.; لورینزین، پی سی بیٹا لییکٹوگلوبلین کا پیپٹک علاج فومنگ کی خصوصیات کو کافی حد تک بہتر بناتا ہے۔ کھانے کا عمل۔ محفوظ کرنا۔ 2018، 42، e13543۔ [کراس ریف]

4. تنزی، RE؛ گوسیلا، جے ایف؛ واٹکنز، پی سی؛ برنز، جی؛ سینٹ جارج ہائسلوپ، پی. وین کیورین، ایم ایل؛ پیٹرسن، ڈی. Pagan, S.; Kurnit، DM؛ Neve، RL Amyloid بیٹا پروٹین جین: cDNA، mRNA کی تقسیم، اور الزائمر لوکس کے قریب جینیاتی تعلق۔ سائنس 1987،235، 880-884۔ [کراس ریف] [پب میڈ]

5. گوسل، ڈبلیو ایس؛ کلارک، اے ایچ؛ پڈنی، پی ڈی؛ Ross-Murphy، SB ناول amyloid fibrillar نیٹ ورک ایک گلوبلر پروٹین سے اخذ کیا گیا ہے: -lactoglobulin. Langmuir 2002، 18، 7174–7181۔

6. بولڈر، ایس جی؛ Hendrickx, H.; Sagis, LMC; وین ڈیر لنڈن، ای فبریل اسمبلز ان ایکوئس وہی پروٹین مکسچر۔ J. Agric.Food Chem. 2006، 54، 4229–4234۔ [کراس ریف]

7. ایمارڈ، پی. نکولائی، ٹی. ڈیورنڈ، ڈی. کلارک، A. پی ایچ 2 میں ہیٹ انڈسڈ ڈینیچریشن کے بعد تشکیل پانے والے -لیکٹوگلوبلین ایگریگیٹس کا جامد اور متحرک بکھرنا۔ [کراس ریف]

8. بولڈر، ایس جی؛ وسبندر، اے جے؛ Sagis, LMC; وین ڈیر لنڈن، ای ہیٹ انڈسڈ وہی پروٹین آئسولیٹ فائبرز: کنورژن، ہائیڈولیسس، اور ڈسلفائیڈ بانڈ کی تشکیل۔ انٹر ڈیری جے 2007، 17، 846–853۔

9. آرناودوف، ایل این؛ ڈی ویریز، آر. ایپل، ایچ. وین میئرلو، CPM ایک سے زیادہ مراحل کی تشکیل کے دوران -Lactoglobulin Fibrils.Biomacromolecules 2003, 4, 1614–1622. [کراس ریف]

10. بروملی، ای ایچ؛ کربس، ایم آر ایچ؛ ڈونلڈ، بیٹا لییکٹوگلوبلین میں لمبائی کے پیمانے پر AM جمع۔ فیراڈے ڈسکس۔ 2005،128، 13–27۔ [کراس ریف]

11. یانگ، جے؛ لی، جے؛ Yi, W. PbS کولائیڈل کوانٹم ڈاٹ ڈیکوریٹڈ سنگل والڈ کاربن نانوٹوبس کی فیلڈ ایمیشن میں اضافہ۔ کھوٹ Compd 2019، 809، 151832۔

12. Ladani, L. دھاتی کاربن نانوٹوبس مرکبات کے لیے ممکنہ طور پر باہم مربوط۔ جے الیکٹران۔ میٹر 2019، 48، 92-98۔ [کراس ریف]

For more information:1950477648nn@gmail.com