FAIMS حصہ 4 کے ساتھ دماغ کے بافتوں کے ٹاپ-ڈاون پروٹومکس کو بڑھانا

ہم نے ٹاؤپروٹین کے نان کیننیکل اسپلائس آئسفارمز سے اخذ کردہ متعدد ٹکڑوں کی بھی نشاندہی کی جو انسانی دماغ میں ظاہر ہونے کے لیے جانا جاتا ہے۔ بطور 0N, 1N, اور 2N) اور ایکسون 10 کے متبادل چھڑکنے کی وجہ سے مائیکرو ٹیوبول بائنڈنگ کی تعداد (جسے 3R یا 4R کہا جاتا ہے)۔

تاؤ پروٹین نیورونل سیلز میں ایک اہم پروٹین ہے، جو نیورونل سیلز کی نارمل ساخت اور کام کو برقرار رکھنے میں بہت اہم کردار ادا کرتا ہے۔ مطالعات سے پتہ چلتا ہے کہ تاؤ پروٹین کا یادداشت سے گہرا تعلق ہے، اور اس کا غیر معمولی اظہار علمی زوال اور یہاں تک کہ علمی خرابی کا باعث بن سکتا ہے۔

سائنسدانوں نے تاؤ پروٹین اور یادداشت کے درمیان تعلق پر کافی تحقیق کی ہے۔ تحقیق کے مطابق، تاؤ پروٹین اعصابی ریشوں کے استحکام کو منظم کرنے میں مدد کر سکتا ہے، اس طرح اعصابی خلیوں کے درمیان معلومات کی ترسیل اور یادداشت کی تشکیل کو فروغ دیتا ہے۔ تاہم، ایک بار جب تاؤ پروٹین غیر معمولی ہو جائے، جیسے کہ پروٹین کا جمع ہونا، تو یہ اعصابی ریشوں کے ٹوٹنے اور بڑی تعداد میں اعصابی خلیات کی موت کا باعث بنے گا، جو یادداشت کی تشکیل اور دیکھ بھال کو متاثر کرے گا اور یہاں تک کہ یادداشت کی خرابی کا باعث بنے گا۔ لہذا، یادداشت کی صحت کو برقرار رکھنے کے لیے تاؤ پروٹین کے عام اظہار اور افعال کو برقرار رکھنا بہت ضروری ہے۔

حالیہ مطالعات سے یہ بھی پتہ چلا ہے کہ کچھ کھانے پینے اور مشروبات میں موجود غذائی اجزا تاؤ پروٹین کے معمول کے کام کو برقرار رکھنے کے لیے بھی فائدہ مند ہیں۔ مثال کے طور پر، اینٹی آکسیڈنٹس، اومیگا-3 فیٹی ایسڈز، اور کیفین سے بھرپور سبزیاں اور پھل تاؤ پروٹین کے اظہار اور افعال کو منظم کرنے میں مدد کر سکتے ہیں، جو یادداشت اور علمی افعال کو بہتر بنانے میں مدد کرتا ہے۔

لہذا، ہمیں اچھی زندگی کی عادات کو برقرار رکھنے، خوراک کو کنٹرول کرنے، کشیدگی کو کم کرنے، وغیرہ پر توجہ دینا چاہئے، تاو پروٹین کے عام اظہار اور کام کو برقرار رکھنے کے لئے. ایک ہی وقت میں، مطالعہ کی اچھی عادات کو برقرار رکھنے اور اعتدال پسند ورزش کرنے سے اعصابی خلیوں کے درمیان معلومات کی ترسیل اور یادداشت کی تشکیل کو فروغ دینے میں بھی مدد مل سکتی ہے۔ مجھے یقین ہے کہ جب تک ہم صحت مند طرز زندگی کو برقرار رکھنے پر توجہ دیں گے، ہم صحت مند یادداشت رکھ سکتے ہیں اور زندگی سے بہتر لطف اندوز ہو سکتے ہیں۔ اس سے ظاہر ہوتا ہے کہ ہمیں اپنی یادداشت کو بہتر کرنے کی ضرورت ہے۔ Cistanche یادداشت کو نمایاں طور پر بہتر بنا سکتا ہے کیونکہ Cistanche ایک روایتی چینی ادویاتی مواد ہے جس میں بہت سے منفرد اثرات ہیں، جن میں سے ایک یادداشت کو بہتر بنانا ہے۔ Cistanche کی افادیت اس میں موجود مختلف فعال اجزاء سے آتی ہے، بشمول tannic acid، polysaccharides، flavonoid glycosides، وغیرہ۔ یہ اجزاء مختلف طریقوں سے دماغی صحت کو فروغ دے سکتے ہیں۔

یادداشت کو بہتر بنانے کے 10 طریقے جانیں پر کلک کریں۔

یہ بات بھی قابل توجہ ہے کہ ٹاؤ کے اندراجی ٹکڑے انسانی دماغ کے بافتوں اور دماغی اسپائنل سیال میں ایک عام پائے جاتے ہیں، اور تاؤ کی تفریق AD کی ترقی میں کردار ادا کر سکتی ہے۔85,{1}}

ہم نے کئی ٹکڑوں کا مشاہدہ کیا جو غیر مبہم طور پر {{0}N اور 1N تاؤ (اعداد و شمار 10A، S7، اور S8) میں فرق کر سکتے ہیں۔ حقیقت یہ ہے کہ ہم 0N (86 PrSMs) اور 1N (91 PrSMs) کے لیے اعلی اسپیکٹرل گنتی کا مشاہدہ کرتے ہیں، لیکن 2N کے لیے کسی بھی PrSMs کا مشاہدہ نہیں کرتے ہیں، پچھلے مقداری امیونوبلوٹنگ کے ساتھ منسلک ہے جس نے پایا کہ 0N اور 1N غالب شکلیں ہیں اور ∼ بناتے ہیں۔ کل تاؤ کا 91% جبکہ 2N صرف ∼9%.87 پر مشتمل ہے۔

مائکروٹوبول بائنڈنگ ریپیٹس کی غیر مبہم تفویض کے بارے میں، ہم نے سپیکٹرا کا مشاہدہ کیا جو 3R (اعداد و شمار 10A اور S9) اور 4R تاؤ (اعداد و شمار 10A اور S10) دونوں کو تفویض کیا جا سکتا ہے۔

متضاد استدلال نے ہمیں یہ نتیجہ اخذ کرنے کی اجازت دی کہ برینٹاؤ کی نمائندگی زیادہ تر 1N3R (Tau-B) کے مرکب سے کی جاتی ہے اور اس کے بعد 0N4R (Tau-D) اسپلائس ویریئنٹس ہوتے ہیں، جو پچھلے مشاہدات سے متفق ہیں۔87,88

جبکہ دیگر اسپلائس آئسفارمز میں بھی منفرد ٹکڑے تھے، اسپیکٹرل میچوں کی کم تعداد (<4) did not allow us to confidently conclude about their existence.

حیرت کی بات یہ ہے کہ ٹکڑوں پر مشتمل غالب R-ڈومین کی N-termini اہم N-ڈومین کے C-termini سے تسلسل ہے جس میں ٹکڑے ہیں، یا دوسرے لفظوں میں، یہ ایک ممکنہ پروٹولیٹک کلیویج ایونٹ سے پیدا ہونے والے منسلک ٹکڑے دکھائی دیتے ہیں (جس کا حوالہ دیا جاتا ہے۔ تصویر 10A میں سائٹ نمبر 1)۔ مزید برآں، 3Rand 4R ڈومین پر مشتمل پروٹیوفارمز کی C-termini ایک ہی کلیویج سائٹ کا اشتراک کرتی ہے (جسے سائٹ #2in Figure 10A کہا جاتا ہے)، حالانکہ ترتیب خود ایکسون 10 کے الگ الگ تغیر کی وجہ سے مختلف ہیں۔

اس سے بھی زیادہ حیران کن بات یہ ہے کہ یہ تمام کلیویج سائٹس تین اچھی طرح سے بیان کردہ ایکسپیپٹائڈ شکلوں کے اندر موجود ہیں۔ 89–95 شکل 10B ان تمام انوکھے ٹکڑوں کو ظاہر کرتا ہے جن کی ہم نے اپنے ڈیٹا سیٹس سے شناخت کی ہے جنہیں 1N3R tau isoform کے ساتھ ساتھ کلیویج کے مقام پر نقشہ بنایا جا سکتا ہے۔ سائٹس

کلیویج سائٹ #1 تاؤ کے دوسرے پرولین سے مالا مال علاقے میں واقع ہے، جو KVAVVR ہیکساپیٹائڈ کی ترتیب کو تقسیم کرتا ہے اور مائیکرو ٹیوبلز (شکل 10B) کے لیے سب سے مضبوط بائنڈنگ سائٹ فراہم کرتا ہے۔ اور VQIINK، جس کا مظاہرہ ٹاؤ کے جمع کرنے کے لیے کیا گیا ہے (شکل 10B)۔92-95۔

دلچسپ بات یہ ہے کہ بہت سے ٹکڑے، جیسا کہ شکل 10B میں دکھایا گیا ہے، ان دو کلیویج سائٹس کے قریب ہی شروع یا ختم ہوتے ہیں۔ ان میں سے ہر ایک ہیکسا پیپٹائڈ موٹیف ایک ڈھانچہ تشکیل دینے کے لیے جانا جاتا ہے، اکثر بالوں کے پنوں کی شکل میں جو مختلف نیوروڈیجینریٹیو بیماریوں میں شامل جمع کو زیر کرتا ہے۔ ان کے مجموعے کے بیجوں میں خلل ڈالنے کے قابل۔ 25,85,86

آخر میں، ہمیں A کے لیے متعدد سپیکٹرل میچز ملے جن کا مشاہدہ صرف FAIMS کے ذریعے ہی کیا جا سکتا ہے۔

یہ A پروٹیوفارمز، جنہیں عام طور پر اپنی ہائیڈروفوبک اور ایگریگیشن کا شکار خصوصیات کی وجہ سے بحالی کو بہتر بنانے کے لیے خصوصی فریکشن یا ہینڈلنگ تکنیک کی ضرورت ہوتی ہے، 9,16,97,98 کو −40 سے −50 CVrange کے اندر FAIMS کا استعمال کرتے ہوئے برقرار دیکھا گیا۔

اس میں کینونیکل A 1–42 اور A 1–40 (بالترتیب شکل 11A, B)، نیز کئی N-ٹرمینل طور پر تراشی گئی شکلیں (خاص طور پر A 2–42 اور A 4–42، شکل 11C، D) شامل ہیں۔

یہ بات قابل غور ہے کہ مختلف N- اور C- ٹرمینل کلیویجز کے ساتھ A پروٹیوفارمز کو ٹریپٹک مصنوعات کی انتہائی ہائیڈرو فوبیکیٹی کی وجہ سے نیچے سے اوپر کے تجزیوں میں شناخت کرنا کافی مشکل ہے، جو برقرار پروٹین کے تجزیہ کے ایک فائدہ کو نمایاں کرتا ہے۔

ہمیں یقین ہے کہ FAIMS-TDP طریقہ کار ان A پروٹیوفارمز کی صحیح شناخت حاصل کرنے کے لیے ایک مضبوط طریقہ پیش کرتا ہے، جس سے N اور C-ٹرمینل کلیویج پروڈکٹس کے مختلف امتزاج کا آسانی سے تعین کیا جا سکتا ہے۔

نتیجہ

ہم نے بیان کیا ہے کہ کس طرح ایک انتہائی پیچیدہ نمونے پر مشتمل پروٹین کی نینو-ایل سی ریورس فیز علیحدگی، وسیع پیمانے پر رینج میں، اوپر سے نیچے ماس سپیکٹرو میٹری کے تناظر میں FAIMS کے ذریعے گیس فیز فریکشن کے نفاذ سے فائدہ اٹھا سکتی ہے۔

FAIMS نے سائز اور/یا چارج کے لحاظ سے پروٹیوفارمز کی ترسیل کو متاثر کرنے کا مظاہرہ کیا، MS1 کی پیچیدگی کو کم کیا اور پروٹوم کی کوریج کی زیادہ گہرائی کی اجازت دی۔

واحد CV (−50) پر FAIMS نے اوسطاً 1833 ± 17 منفرد پروٹیوفارمز کی شناخت کو قابل بنایا، بغیر FAIMS (754 ± 35) کے مقابلے میں دوگنا سے بھی زیادہ۔ FAIMS کے اضافے کے نتیجے میں مقدار سازی کی تولیدی صلاحیت میں کوئی کمی نہیں آئی اور یہ 20% RSD کے قریب رہا، جس کا موازنہ لیبل فری باٹم اپ اپروچ کے ساتھ کیا جا سکتا ہے۔

آلے میں منتقل ہونے والی آئن پرجاتیوں کے مالیکیولر ماس کو بڑھانے کے لیے FAIMS کے CV میں کمی کو نوٹ کیا گیا (میڈین MWof ∼5 kDa at −50 CV بمقابلہ ∼15 kDa at −20 CV)، اور CV کی ماڈیولیشن کو بھی ٹرانسمیشن کو متاثر کرنے کے لیے دیکھا گیا۔ ایک پروٹیوفارم کا چارج اسٹیٹ لفافہ مختلف طریقے سے۔

ہم نے CVs کے بہترین امتزاج کی بھی وضاحت کی ہے جو پروٹیوفارمز/جینز یا پروٹوم سیکوینس کوریج کی سب سے بڑی نظریاتی زیادہ سے زیادہ پیداوار کر سکتے ہیں۔ تین "No FAIMS" ڈیٹا سیٹس کے مقابلے میں، −50، −40، اور −30 V پر قدم رکھنے والا بیرونی CV منفرد پروٹیوفارمز، منفرد جینز، اور پروٹوم سیکوینس کوریج کی تعداد کو دوگنا کر سکتا ہے۔

یہ بات بھی قابل توجہ ہے کہ ہمارے کام نے صرف ایک نسبتاً چھوٹی سی وی رینج کی کھوج کی جسے ہم نے پیچیدہ نمونے کا استعمال کرتے ہوئے اپنے TDP کے طریقہ کار کے لیے بہترین محسوس کیا۔ چونکہ FAIMS کو آسانی سے دانتوں کے طریقوں سے ڈھال لیا جا سکتا ہے، اس لیے Orbitrap تجزیہ کاروں کے ساتھ کم ریزولوشن MS1 کے تجزیے ہمارے ٹیسٹ کردہ CV رینج کے اندر بڑے پروٹیوفارمز کی شناخت میں بہتری لانے کے قابل ہو سکتے ہیں، اور ساتھ ہی −20 V سے آگے جہاں بڑے پروٹیوفارمز کا مشاہدہ کیا جائے گا۔

یہ تصور بھی کیا جا سکتا ہے کہ مستقبل کے ماس اینالائزر انسٹرومینٹیشن جو بڑے پروٹیوفارمز کے حصول میں بہتری لاتا ہے اور FAIMS کے ساتھ مطابقت رکھتا ہے، مثبت وولٹیج کی حد میں توسیع کرتے ہوئے −20 سے نیچے CVs کی تلاش سے فائدہ اٹھا سکتا ہے۔

ہمارے TDP ورک فلو نے ہمیں نیوروڈیجینریٹیو بیماریوں میں معروف کرداروں کے ساتھ جینوں سے اخذ کردہ منفرد پروٹیوفارمز کی شناخت اور ان کی خصوصیات کی اجازت دی۔

اس میں -synuclein کے آئرن بائنڈنگ ڈومین کے قریب موجود ایک نامعلوم ماس شفٹ کی ساخت کا تعین بھی شامل ہے، جو کہ - اور synuclein میں ممکنہ آئرن بائنڈنگ ڈومینز کے مقامات کی نشاندہی کرنے کے لیے استعمال کیا جاتا تھا۔ PARK7 کو بھی اس کی فعال سائٹ Cys باقیات پر ایک succinyl گروپ کے ساتھ تبدیل کیا گیا تھا۔

ہم انفرادی طور پر 0N, 1N, 3R, اور 4R splice مختلف isoforms کے مطابق تاؤ کے ٹکڑوں کی تمیز کرنے کے قابل تھے اور متعدد ایگریگیشن سیڈنگ hexapeptiderepeats کے اندر یا اس کے قریب واقع نئی پروٹولیٹک کلیویج سائٹس کی وضاحت کرنے کے قابل تھے۔

آخر میں، FAIMS نے پیچیدہ فریکشنیشن یا صاف کرنے کی تکنیکوں کی ضرورت کے بغیر، متعدد برقرار A پروٹیوفارمز کی شناخت کو قابل بنایا، بشمول مجموعے کا شکار A 1–42۔

خلاصہ طور پر، ہمیں یقین ہے کہ TDP کو دریافت کرنے کے لیے FAIMS کا اضافہ پتہ لگانے اور خصوصیات کے لیے دستیاب پروٹوم کو بڑھانے کے لیے ایک مضبوط اور تولیدی طریقہ فراہم کرے گا۔

اضافی مواد

ضمنی مواد کے لیے PubMed Central پر ویب ورژن سے رجوع کریں۔

اعترافات

مصنفین تاؤ لیو اور رچرڈ سمتھ کا شکریہ ادا کرنا چاہیں گے کہ ان کے مشورے اور مددگار گفتگو۔

یہ کام U01 AG061356 (PLDJ) اور R01 AG015819 (DAB) کے ذریعے تعاون یافتہ تھا۔ تحقیق کا ایک حصہ EMSL (grid.436923.9) کا استعمال کرتے ہوئے انجام دیا گیا، ایک DOE آفس آف سائنس یوزر فیسیلٹی جو حیاتیاتی اور ماحولیاتی تحقیقی پروگرام کے زیر اہتمام ہے۔ تصویر 1 کے اندر گرافیکل خلاصہ اور تصویری اثاثے Biorender.com کا استعمال کرتے ہوئے بنائے گئے تھے۔

حوالہ جات

(1)۔ نکولس ای؛ Szoeke CEI؛ Volset SE; عباسی ن; عبد اللہ F; عبدلہ جے؛ Aichour MTE; اکینیمی آر او الاحدب ف; Asgedom SW؛ اوستھی اے؛ Barker-Collo SL؛ Baune BT; Béjot Y; BelachewAB; بینیٹ ڈی اے؛ بیاڈگو بی؛ بیجانی اے; بن سعید ایم ایس؛ برین سی؛ بڑھئی ڈی او؛ Carvalho F; Catalá-López F; Cerin E; چوئی J-YJ; ڈانگ اے کے; Degefa MG; جلاالینیا ایس؛ Dubey M; ڈیوکن ای ای؛ ایڈورڈسن ڈی؛ Endres M; اسکندریہ ایس؛ فارو اے؛ فرزادفر ایف; فریشتہ نزاد ایس ایم؛ فرنینڈس ای؛ فلپ I؛ فشر ایف؛ Gebre AK; Geremew D; Ghasemi-Kasman M; Gnedovskaya EV؛ گپتا آر Hachinski V; ہاگوس ٹی بی؛ حمیدی ایس؛ ہانکی جی جے؛ ہارو جے ایم; گھاس ایس آئی؛ اروانی SSN؛ جھا آر پی؛ جوناس جے بی؛ کالانی آر؛ کرچ اے; Kasaeian A; Khader YS; خلیل آئی اے؛ خان ای اے; کھنہ ٹی؛ خواجہ ٹی اے ایم؛ خوش چندانی جے; کسا اے; کسسیمووا-سکربیک کے؛ Kivimäki M; کویناگی اے؛ KrohnKJ; لوگروسینو جی؛ Lorkowski S; مجدان ایم؛ ملک زادہ آر؛ مارز ڈبلیو؛ مسانو جے؛ MengistuG; میرٹوجا اے؛ محمدی ایم؛ محمدی خانپوشتانی ایم؛ مقداد ہجری۔ مونڈیلو ایس؛ مورادی جی؛ ناگل جی؛ نگھوی ایم؛ نائیک جی؛ Nguyen LH؛ Nguyen TH; نیرایو وائی ایل؛ نکسن ایم آر؛ اوفوری-ایسنسو آر؛ اوگبو ایف اے؛ اولاگنجو اے ٹی؛ اوولابی ایم او؛ پانڈا جوناس ایس؛ پاسوس وی ایم ڈی۔ A.؛ پیریرا ڈی ایم؛ Pinilla-Monsalve GD؛ پیرادوف ایم اے؛ تالاب سی ڈی؛ پوسچی ایچ؛ قربانی ایم؛ Radfar A؛ Reiner RC؛ رابنسن ایس آر؛ روشنڈیل جی؛ رستمی اے؛ Russ TC؛ سچدیو پی ایس؛ سفاری ایچ؛ SafiriS; سہتیون آر؛ سلیمی Y; ستپتی ایم؛ ساہنی ایم؛ سائلان ایم؛ Sepanlou SG؛ ShafieesabetA; شیخ ایم اے؛ صحرائی ایم اے; شیگیماتسو ایم؛ شیری آر؛ شیو I؛ سلوا جے پی؛ سمتھ ایم؛ سبحانی سٹین DJ؛ Tabarés-Seisdedos R؛ Tovani-Palone MR; ٹران بی ایکس؛ ٹران ٹی ٹی؛ Tsegay AT; اللہ وینکیتا سبرامنین این؛ ولاسوف وی؛ وانگ YP؛ ویس جے؛ ویسٹرمین آر؛ وجیراتنے ٹی؛ وائپر جی ایم اے؛ Yano Y; Yimer EM؛ Yonemoto N; Yousefifard M; زیدی Z; Zare Z; Vos T; فیگین وی ایل؛ مرے سی جے ایل گلوبل، علاقائی، اور قومی بوجھ آف الزائمر کی بیماری اور دیگر ڈیمینشیا، 1990–2016: بیماری کے عالمی بوجھ کے لیے ایک منظم تجزیہ [پب میڈ: 30497964]

(2)۔ Beyreuther K; ماسٹرز CL Amyloid precursor protein (APP) اور beta A4 amyloid in the etiology of Alzheimer's disease: precursor-product Relations in the derangement of neuronal function.Brain Pathol. 1991، 1، 241–251۔ [پب میڈ: 1669714]

(3)۔ ہارڈی جے؛ Higgins G. الزائمر کی بیماری: امیلائڈ جھرن کی مفروضہ۔ سائنس 1992، 256،184-185۔ [پب میڈ: 1566067]

(4)۔ Goedert M. Tau پروٹین اور الزائمر کی بیماری کی نیوروفائبریلری پیتھالوجی۔ رجحانات Neurosci.1993, 16, 460–465. [پب میڈ: 7507619]

(5)۔ اقبال کے; لیو ایف؛ گونگ سی ایکس تاؤ اور نیوروڈیجینریٹو بیماری: اب تک کی کہانی۔ نیٹ Rev. Neurol.2016, 12, 15–27. [پب میڈ: 26635213]

(6)۔ Musiek ES؛ ہولٹزمین ڈی ایم امائلائیڈ مفروضے کی تین جہتیں: وقت، جگہ اور 'ونگ مین'۔ نیٹ نیوروسکی 2015، 18، 800-806۔ [پب میڈ: 26007213]

(7)۔ ڈیمنشیا کے لیے ایک تشخیصی اور علاج کے ہدف کے طور پر تاکیڈا ایس تاؤ کی تشہیر: امکانات اور غیر جوابی سوالات۔ سامنے والا۔ نیوروسکی 2019، 13، 1274۔ [پب میڈ: 31920473]

(8)۔ گریگورچ زیڈ آر؛ Ge Y. صحت اور بیماری میں ٹاپ ڈاون پروٹومکس: چیلنجز اور مواقع۔ پروٹومکس 2014، 14، 1195–1210۔ [پب میڈ: 24723472]

(9)۔ زخارووا NV؛ بگرووا اے ای؛ Kononikhin AS; Indeykina، مصنفین نے کوئی مسابقتی مالی دلچسپی کا اعلان نہیں کیا۔ ایم آئی پوپوف آئی اے؛ نکولایف EN ابیٹا پیپٹائڈس کے تنوع کا ماس سپیکٹرو میٹری تجزیہ: AD بائیو مارکر کی دریافت کے لیے مشکلات اور مستقبل کے تناظر۔ ماہر Rev.Proteomics 2018, 15, 773–775۔ [پب میڈ: 30253669]

(10)۔ Grasso G. Mass spectrometry ایک کثیر جہتی ہتھیار ہے جسے الزائمر کی بیماری کے خلاف جنگ میں استعمال کیا جا سکتا ہے: Amyloid beta peptides اور اس سے آگے۔ ماس سپیکٹرم۔ Rev. 2019, 38, 34–48[PubMed: 29905953]

(11)۔ اینڈریو وی پی؛ Petyuk VA; بریور ایچ ایم؛ کارپیوچ YV؛ غذائی F; کلارک جے؛ کیمپ ڈی؛ سمتھ آر ڈی؛ لائبرمین اے پی؛ البن آر ایل؛ نواز زیڈ; الحکیم جے؛ مائرز اے جے لیبل فری مقداری LC-MS پروٹومکس آف الزائمر کی بیماری اور عام طور پر عمر رسیدہ انسانی دماغ۔ J. Proteome Res. 2012، 11,3053–3067۔ [پب میڈ: 22559202]

(12)۔ ژانگ Q; ما سی؛ Gearing M; وانگ پی جی؛ چن LS؛ لی ایل انٹیگریٹڈ پروٹومکس اور نیٹ ورک کا تجزیہ الزائمر کی بیماری میں پروٹین ہب اور نیٹ ورک کی تبدیلیوں کی نشاندہی کرتا ہے۔ ایکٹا نیوروپتھول۔ کمیون 2018، 6، 19۔ [پب میڈ: 29490708]

For more information:1950477648nn@gmail.com